Гемоглобин строение и функции

Функции гемоглобина: строение, за что отвечает? – Диагностика

Гемоглобин строение и функции

17.09.2019

Функции гемоглобина (Hb) связаны с транспортировкой кислорода к тканям и органам. В крови людей и животных содержится гемоглобин (Hb). Соединение гемоглобина с кислородом к тканям доставляют эритроциты.

Основные задачи

Железосодержащий белок выполняет свою задачу в 3 этапа:

  • 1 этап: к нему присоединяются молекулы кислорода;
  • 2 этап: основная функция гемоглобина. Молекула гемоглобина, вступая в реакцию с кислородом, преобразуется в синглетный кислород, способный взаимодействовать с клетками организма;
  • 3 этап: поступление синглетного кислорода к тканям. Hb соединяется с кислородом (при условии избытка последнего в капиллярах легких). Эритроциты с помощью циркулирующей крови доставляют соединения гемоглобина и кислорода к органам и тканям, которые испытывают недостаток кислорода. На этом этапе молекулы кислорода высвобождаются из связи с белком.

В организме здорового человека присутствует гемоглобин а, который имеет белковую и небелковую структуру. Hb связывает небольшое количество CO2 (диоксид углерода), освобождая его в легких. CO (монооксид углерода) обеспечивает более прочную связь с Hb по сравнению с кислородом.

В результате этого соединения образуется HbCO (карбоксигемоглобин). В результате некоторых процессов ионы железа в гемме могут окисляться до степени +3, образуя метгемоглобин. Эти варианты провоцируют блокировку транспортировки кислорода в организме.

Монооксид углерода можно частично вытеснить из геммы с помощью повышения парциального давления кислорода в легких.

Мутационные процессы

Гемоглобин С, в отличие от нормальной четвертичной структуры гемоглобина, обладает молекулярным строением и физико-химическими свойствами. Его наличие в организме приводит к гемоглобинопатии. Если структура гемоглобина нарушена, тогда рекомендуется исследовать кровь (талассемия, серповидно-клеточная анемия и т.п.). Определить количество Hb в крови можно с помощью следующих методик:

  • количество связываемого им кислорода;
  • содержащееся в нем железо (Fe);
  • окраска раствора благодаря гематину или Hb (колориметрический способ).

В первом случае количество белка определяют, встряхивая кровь с воздухом. Благодаря этому образуется оксигемоглобин. Затем его превращают в метгемоглобин с помощью добавления красной кровяной соли. В процессе высвобождается рыхло связанный с белком кислород. Его количество определяют с помощью аппарата Баркрофта или Ван Слайка.

Один из наиболее простых колориметрических способов — метод Сали. У пациента берут 20 куб. мм крови с помощью микропипетки. Взятую жидкость разводят децинормальной HCl в градуированной пробирке до деления 10. Hb распадается на гемм и глобин. Гемм, вступая в реакцию с кислородом, превращается в гематин, и раствор окрашивается светло-коричневый цвет.

Полученный цвет сравнивают со стандартом (раствор в запаянных пробирках аналогичного диаметра). В состав добавляют дистиллированную воду до соответствия цвета пробы стандарту. Чем больше дистиллированной воды необходимо добавить, тем выше концентрация Hb.

На пробирках расположены деления, которые в зависимости от объема жидкости, показывают процентное содержание гемоглобина относительно нормы. Метод Сали предполагает, что 100 % Hb содержится 17, 3 г/ 100 мл крови.

У большинства здоровых пациентов этот показатель не превышает 80 — 90 % (14 — 16 г/ 100 мл крови).

Причины определения количества Hb

Определение концентрация гемоглобина помогает при постановке диагнозов и выявлении патологий. Анализ на общий гемоглобин назначают при подозрении на малокровие, а для диагностики сахарного диабета необходим биохимический анализ крови с определением концентрации гликозированного Hb.

Для мужского организма норма — 135-160 г/ 1 л крови. У женщин и детей показатель не должен превышать 120-140 г/ 1 л крови. Объем гликозированного Hb в организме достигает 4-6 %.

Строение гемоглобина тесно связано с его функциями.

Поэтому превышение его концентрации в крови свидетельствует о наличии патологий, провоцирующих эритроцитоз (увеличение количества красных кровяных телец). В этом случае формула и структура гемоглобина не изменяются.

Медики выделяют следующие патологии:

  • абсолютные (возникают при физиологических изменениях, провоцирующих увеличение концентрации эритроцитов);
  • относительные (временные, возникают из-за обезвоживания или уменьшения объемов плазмы);
  • истинные (возникают при эритремии или болезнях кроветворения и сопровождаются повышением давления, покраснениями кожи, закупоркой сосудов и увеличением селезенки).

Причины повышения уровня Hb связаны с развитием заболеваний сердечно-сосудистой системы, гипоксией, ожирением, проживанием в высокогорной местности, курением, возникновением неактивного гемоглобина, чрезмерными физическими нагрузками, стрессами, обезвоживанием, увеличением количества кортикостероидов и андрогенов в организме; ожогами, отравлениями медикаментами и угарным газом.

Самостоятельно нельзя понижать Hb. В случае самостоятельного повышения гемоглобина требуется определение причин, с учетом знания всех основных и второстепенных функций гемоглобина, постановка диагноза и грамотное лечение.

Пониженный уровень Hb

Уменьшение концентрации гемоглобина (анемия) возникает по следующим причинам:

  • уменьшение количества эритроцитов при малокровии;
  • потеря большого количества крови;
  • дефицит железа, витамина С, фолиевой кислоты или витамина В12;
  • нарушение развития красных кровяных телец;
  • отравление печени и нарушение ее функционирования;
  • вегетарианство или неправильный рацион;
  • острые и хронические инфекционные заболевания;
  • алкоголизм;
  • коллагеноз;
  • наследственность;
  • употребление чая или кофе в больших объемах.

Анемия может возникать после операций или во время беременности. У будущих мам концентрация железосодержащего белка снижается до 110 г/1 л крови из-за повышенной потребности организма женщины и плода в микроэлементах. Чтобы выяснить, сколько гемоглобина находится в организме беременной, рекомендуется сдать анализ крови.

Со сниженным Hb рекомендуется принимать витамины группы В, препараты с высоким содержанием железа. При этом потребуется откорректировать рацион. Анемию диагностируют, основываясь на показателях Hb, потому что уровень эритроцитов при легкой форме не успеет снизиться.

Медики выделяют 6 групп анемии:

  • железодефицитная — наиболее распространенная, так как организм не способен самостоятельно вырабатывать железо и получает его извне. Пациент может не догадываться о заболевании до тех пор, пока не сдаст анализ на Er, Hb, ЦП;
  • острая постгеморрагическая — возникает из-за обильной потери крови в результате оперативного вмешательства, ранений или внутренних кровотечений;
  • Аддисона-Бирмера (фолиеводефицитная);
  • сидероахрестическая — возникает на фоне сбоя в синтезе, утилизации порфирина и избыточного накопления железа в организме. Возникает из-за наследственной или приобретенной патологии, включая прием противотуберкулезных препаратов;
  • угнетение пролиферации эритроидного ростка;
  • гемолитическая — возникает из-за ускорения распада эритроцитов.

Симптоматика анемии

Медики выделяют общие и специфические симптомы рассматриваемого недуга. Последние зависят от того, что спровоцировало развитие анемии. Общие симптомы:

  • потрескавшиеся губы, заеды в уголках рта, болезненный язык;
  • сухая, бледная (иногда желтоватая) кожа;
  • длительное заживление царапин;
  • тусклые, секущиеся волосы;
  • ломкие ногти;
  • помутнения в глазах;
  • снижение внимания;
  • повышенная утомляемость;
  • плохая переносимость душных помещений;
  • мышечная слабость;
  • депрессивные состояния;
  • сонливость;
  • ослабление иммунитета;
  • частые позывы к мочеиспусканию;
  • головокружения;
  • слюнотечение по ночам;
  • головные боли;
  • приступы учащения сердцебиения;
  • обмороки;
  • одышка;
  • увеличение размеров селезенки или печени (не всегда).

Клинические проявления усиливаются по мере развития анемии. Биохимия позволяет понять реакции, протекающие в организме. Строение и функции Hb могут меняться под воздействием патологических процессов.

Дефицит железосодержащего белка нельзя путать с гипоксемией (понижение давления кислорода в крови).

Патологии костного мозга, почек, большая потеря крови провоцируют снижение концентрации Hb, а легочный фиброз и врожденные патологии сердца вызывают повышение его уровня.

Вредные соединения

Не меньшую опасность представляет замена Fe2+ на Fe3+ (двухвалентного железа на трехвалентное). Это приводит к образованию метгемоглобина, замедляющего доставку кислорода к органам. Отравление химикатами может спровоцировать метгемоглобинемию, которая может носить наследственный характер.

Hb токсичен при проникновении крови из эритроцитов в плазму. Токсичность провоцирует:

  • превышение концентрации продуктов распада в организме;
  • гипоксию тканей.

В организме человека есть специальные механизмы, которые запускаются для связывания и обезвреживания токсичного вещества. Нормальный уровень Hb у мужчин и женщин немного отличается в силу особенностей организма.

  • ниже 0,8 (анемия);
  • 0,8 — 1, 0 (норма);
  • выше 1, 0.

При необходимости медики могут определить содержание Hb в 1 эритроците (нормальное значение 27 — 31 пг). Дополнительно, при помощи гематологического анализатора, определяют средний объем красных кровяных телец, гематокрит, показатель гетерогенности эритроцитов, среднее количество Hb в эритроцитах.

Причины изменения уровня Hb

Количество гемоглобина в организме может меняться из-за смены рациона, времени года (понижается осенью), образа жизни (физическая активность способствует повышению), рельефа местности, климата. Чистый воздух и курение практически одинаково влияют на уровень Hb — повышают его.

Прежде чем пытаться повысить уровень Hb, необходимо определить катализаторы такого состояния. Для этого потребуется пройти комплекс обследований, включая фиброгастродуоденоскопию. Среди растительной пищи много продуктов богатых железом, но они лучше усваиваются в сочетании с белками:

  • говядина;
  • телятина;
  • куриные яйца.

Особенности диеты при анемии:

  1. Гречка — лучший гарнир. Второе место у овсяных хлопьев и пшенной каши.
  2. Аскорбиновая кислота помогает всасыванию железа. Поэтому в рацион включают цитрусовые.
  3. Крепкий чай после еды заменяют какао на воде, настоем шиповника или черным шоколадом.
  4. Продукты с высоким содержанием кальция мешают усвоению железа.
  5. Немного сухого красного вина.
  6. Гематоген.

Включение в рацион продуктов, богатых железом, помогает справиться с легкой формой анемии. При ярко выраженной форме придется принимать железосодержащие препараты, которые может назначить только врач, основываясь на результатах анализов и особенностях организма пациента.

Источник:

Уровень гемоглобина в крови взрослых и детей: за что отвечает и каковы нормы показателя?

В составе крови позвоночных животных помимо плазмы присутствуют форменные элементы – группы клеток, выполняющих определенную роль: тромбоциты, лейкоциты и эритроциты. Последний вид клеток более известен под названием «красные кровяные тельца». У млекопитающих, в том числе и у человека, они имеют двояковогнутую форму и примечательны отсутствием ядра.

Движение эритроцитов в плазме крови

задача эритроцитарных клеток – транспортировка кислорода от легких до тканей органов в живом организме, избавление от углекислого газа в обратном порядке.

Но благодаря какой особенности строения эти важные компоненты крови способны переносить молекулы газов? Процесс переноса молекул осуществляется при помощи гемоглобина, растворенного в крови у беспозвоночных и входящего в структуру эритроцитов у позвоночных, который является важным компонентом биологических дисперсных систем животного происхождения.

Что такое гемоглобин в крови?

Локализуется гемоглобин в цитоплазме эритроцитов, чем и оказывает влияние на окрас клеток, так как сам является пигментом красного цвета. При этом его содержание составляет более 90% от массы зрелой эритроцитарной клетки.

С химической точки зрения молекула гемоглобина характеризуется как сложная четвертичная структура из субъединиц гем и белка глобина. Свою функцию гемоглобин исполняет за счет двухвалентного иона железа, из которого и состоит гем.

Строение гемоглобина

Газообмен в тканях имеет основополагающее значение, от которого зависит здоровье и тонус живого организма. И отклонение гемоглобинового показателя от нормы провоцирует развитие патологий.

Гемоглобин с помощью эритроцитов  перемещается по сосудам, транспортируя кислород, поступивший с дыханием, из легких к клеткам организма и избавляя их от углекислого газа. При этом процессе атом железа захватывает кислород, в результате чего образуется оксигемоглобин. Обратная реакция, когда гемоглобин осуществляет перенос углекислого газа, вызывает образование карбогемоглобина.

Описанные процессы – естественные и обратимые функции гемоглобина, в результате которых он меняет структуру из-за присоединения молекул углекислого газа и кислорода. Но возможны иные изменения структуры, что указывает на наличие патологических процессов в организме.

Источник: //zdoroviecrimea.ru/uzi/funktsii-gemoglobina-stroenie-za-chto-otvechaet.html

Гемоглобин: количество, строение, соединения, функции

Гемоглобин строение и функции

Гемоглобин — дыхательный пигмент крови — выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислого газа.

В 100 г крови содержится 16,67—17,4 г гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 130—160 г/л (13—16 г %) гемоглобина, у женщин—120—140 г/л (12—14 г%).

Гемоглобин состоит из белкаглобина и четырех молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять или отдавать молекулу кислорода.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Миоглобин человека связывает до 14% общего количества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Физиологические формы гемоглобина: 1) оксигемоглобин (HbО2) – соединение гемоглобина с кислородом образуется, преимущественно, в артериальной крови и придает ей алый цвет, кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи.

2) восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) – гемоглобин, отдавший кислород тканям.

3) карбоксигемоглобин (HbCO2) – соединение гемоглобина с углекислым газом; образуется, преимущественно, в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.

Патологические формы гемоглобина: 1) карбгемоглобин (HbCO) – образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород. 2) мет гемоглобин – образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов происходит переход двухвалентного железа в трехвалентное с образованием мет гемоглобина- HbMet.

Гемоглобин синтезируется в клетках красного костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа.

Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (ретикуло-эндотелиальной системы), к которой относятся специальные клетки печени, селезенки, костного мозга, моноциты крови.

Функции гемоглобина. Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроцитах.

Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он не способен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия).

Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и углекислого газа от клеток к органам дыхания.

Физиологические основы оседания эритроцитов, СОЭ и её клиническое значение.

Удельный вес эритроцитов выше, чем плазмы. Поэтому в капилляре или пробирке с кровью, содержащей вещества препятствующие ее свертыванию, происходит оседание эритроцитов. Над кровью появляется светлый столбик плазмы. Это явление называется реакцией оседания эритроцитов.

В сосудистой системе эритроциты не оседают. Это связано с тем, что они имеют одинаковый отрицательный заряд и отталкиваются друг от друга. Такой же отрицательный заряд имеет стенка сосудов. Способствуют взвешенному состоянию эритроцитов и низкомолекулярные белки плазмы – альбумины. Оседание эритроцитов вне организма обусловлено потерей ими заряда и образованием скоплений – агрегатов.

В норме скорость оседания эритроцитов (СОЭ) у мужчин 2-10 мм/час, у женщин 2-15 мм/час. Она возрастает при беременности. Особенно СОЭ повышается при различных заболеваниях.

Например, при анемии она возрастает из-за снижения вязкости крови. СОЭ также увеличивается при инфекционных, воспалительных заболеваниях и особенно злокачественных опухолях.

В этом случае ее возрастание объясняется накоплением в крови грубодисперсных глобулинов – агломеринов.

Показатель скорости оседания эритроцитов в крови помогает: дифференцировать диагноз, к примеру — стенокардию и инфаркт миокарда, острый аппендицит и внематочную беременность (признаки), остеоартрит и ревматоидный артрит и пр.

определить ответную реакцию организма во время лечения при туберкулезе, ревматоидном артрите, лимфогранулематозе, диссеминированной красной волчанке и т.д.

констатировать скрыто протекающее заболевание, однако даже нормальное значение СОЭ не исключает тяжелое заболевание или злокачественное новообразование.

Дата добавления: 2018-06-01; просмотров: 1052;

Источник: //studopedia.net/6_66355_gemoglobin-kolichestvo-stroenie-soedineniya-funktsii.html

Структура, свойства и функции гемоглобина

Гемоглобин строение и функции

Гемоглобин входит в состав эритроцитов и заполняет большую часть их внутриклеточного пространства. Основная функция гемоглобина связана с транспортом газов (кислорода и углекислого газа) в крови человека. Кроме этого, гемогобин участвует в поддержании кислотно-основного равновесия в организме человека и животных, образуя самую мощную гемоглобиновую буферную систему крови.

В настоящее время достаточно хорошо изучены структура и свойства гемоглобина. У взрослого человека в крови различают следующие физиологические типы гемоглобина:

1. Гемоглобин A1 (HbA1 – от англ. adult – взрослый), содержание которого составляет 96 % от общего содержания гемоглобина (Hb).

2. Гемоглобин A2 (HbA2) – содержание составляет до 2,5 %.

3. Фетальный гемоглобин (HbF от англ. fеtus – плод) составляет 1,5 – 2 %.

HbF явяляется главным гемоглобином у плода и у новорожденных, так как его содержание у новорожденных достигает до 80 %, но затем в первые три месяца после рождения он почти полностью заменяется на HbA.

На рис. 1 схематично представлена структура молекулы гемоглобина.

Рис. 1. Модель молекулы гемоглобина (HbA1) (ланцюг с укр. – цепь).

Молекула гемоглобина взрослого человека HbA1 состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых связана с одним гемом. Белковая часть молекулы гемоглобина имеет название “глобин”.

В состав HbA1 входят 2a- и 2b-цепи, которые являются продуктами экспрессии двух разных генов, и потому они имеют разную первичную структуру. В состав a-цепи входит 141, а в состав b-цепи – 146 аминокислотных остатков.

Субъединицы гемоглобина, каждая содержит одну полипептидную цепь и один гем, по своей конформации напоминают структуру молекулы миоглобина (рис. 7). Схематично гемоглобин А1 записывают так: HbA1 = α2β2.

В гемоглобине А2 вместо β субъединиц находятся δ-субъединицы: HbA2 = α2δ2, а в фетальном гемоглобине – γ-субъединицы, то есть HbF = α2γ2.

При образовании четвертичной структуры гемоглобина возникают многочисленные нековалентные связи между отдельными полипептидными цепями глобина. Наибольшее их количество образуется между разными типами цепей (a – b, α – δ, α – γ). Это преимущественно гидрофобные взаимодействия, которые возникают между радикалами некоторых аминокислот (лейцин, валин, фенилаланин и др.).

Исследование структурной организации субъединиц молекулы гемоглобина в олигомерный белок проводилось с использованием раствора 8М мочевины или при резких изменениях рН. При этом молекула гемоглобина обратимо диссоциирует на две α- и две β-цепи. Эта диссоциация обусловлена разрывом водородных связей.

После удаления мочевины происходит автоматическая ассоциация исходной молекулы гемоглобина (рис.2)

Рис. 2. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина при действии 8М раствора мочевины.

Небелковый компонент гемоглобина – гем. Основой структуры гема является протопорфирин. Протопорфирин состоит из четырех пиррольных колец, соединенных между собой α-метиновыми мостиками (–СН=).

В зависимости от природы групп, которые находятся в боковых радикалах, порфирины имеют большое количество изомеров. Из возможных 15 изомеров протопорфиринов наиболее широко распространенным в биологических объектах является протопорфирин IX.

Он содержит в боковых положениях 4 метильные, 2 винильные и 2 пропионильные группы (рис. 3 А). Хелатный комплекс протопорфирина IX с Fe2+ называется протогемом IX или гемом.

Катион железа, входящий в структуру гема, образует две ковалентные связи и две координационные связи с атомами азота пиррольных колец в плоскости протопорфиринового комплекса. Кроме этого, он участвует в образовании ещё двух координационных связей, которые расположены перпендикулярно плоскости протопорфиринового комплекса (рис. 3 Б).

Рис. 3. Связи катиона железа в геме гемоглобина. А – вид сверху; Б – вид сбоку (координационная связь над плоскостью протопорфиринового кольца свободна).

Пятая координационная связь атома железа обеспечивает присоединение гема к остатку гистидина, который находится в полипептидной цепи глобина.

Шестая координационная связь катиона железа используется для присоединения к гему различных лигандов (молекулы кислорода, монооксида углерода или других соединений). Именно данная связь имеет специальное значение для обратимого связывания молекулы кислорода.

Предыдущая12345678910Следующая

Дата добавления: 2016-03-05; просмотров: 3784; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: //helpiks.org/7-29223.html

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина

Гемоглобин строение и функции

Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”:
1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.
2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов.

Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.
4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.
5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.
6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.
7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты.

Лейкоцитарная формула.
8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.
9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.
10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г.

Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод).

Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах.

Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям.

2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином.

В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом.

Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е.

пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

– Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.”

Источник: //meduniver.com/Medical/Physiology/152.html

Строение и функционирование гемоглобина

Гемоглобин строение и функции

Гемоглобин (НЬ)– сложный олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов (2α и 2β), включающих 574 аминокислотных остатка. Содержится в эритроцитах, на его долю приходится до 90% массы белков клетки. Гемоглобин обеспечивает перенос кислорода из легких в ткани и удаление диоксида углерода из тканей.

В мышцах внутриклеточный транспорт и кратковременное депонирование кислорода осуществляет другой белок – миоглобин (Mb). Он не является олигомером, так как состоит только из одной полипептидной цепи, конформация которой очень похожа на пространственную структуру β-цепи гемоглобина (рис. 1.20). Большую часть молекулы

Рис. 1.20. Структура миоглобина иβ-цепи гемоглобина

А– миоглобин; Б– β-цепь гемоглобина

Mb и протомеров Hb составляют 8 α-спиральных участков, образующих глобулу с гидрофобным углублением, в котором находится центр связывания с кислородом (активный центр).При этом полипептидные цепи миоглобина и протомеров гемоглобина идентичны всего на 20%.

Оба белка являются холопротеинами, простетическая группа – гем, который находится в активном центре и участвует во взаимодействии с кислородом (рис. 1.21).

Гем(ферропротопорфирин) представляет собой органическое соединение с плоской молекулой, включающей 4 пиррольных цикла и ион железа Fe2+.

Он является окрашенным соединением и придает красный цвет гемоглобину, эритроцитам (красные кровяные тельца) и крови.

Гем присоединяется к неполярным радикалам активного центра своими пиррольными циклами, а также к радикалу гистидина с помощью атома Fe. Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, а ион Fe2+ в неоксигенированом состоянии Hb выступает над плоскостью на 0,6 А.

При присоединении кислорода ион железа погружается в плоскость колец гема (рис. 1.22). В результате сдвигается и участок полипептидной цепи, нарушаются слабые связи в молекуле Hb и изменяется конформация всей глобулы.

Таким образом, присоединение кислорода вызывает изменение пространственной структуры молекулы миоглобина или протомеров гемоглобина.

Рис. 1.21. Строение гемоглобина и гема

Агемоглобин– сложный белок, олигомер, состоит из 2 α- и 2 β-субъединиц глобина, каждая имеет центр связывания, где располагается небелковая часть молекулы – гем. Он участвует в присоединении молекулы кислорода. Между протомерами образуется аллостерический центр для присоединения регуляторного лиганда гемоглобина 2,3-бисфосфоглицерата;

Бгем– простетическая группа гемоглобина, миоглобина и других гемопротеинов. Связывается с глобином гидрофобными связями между пиррольными циклами и гидрофобными радикалами аминокислот. В центре молеку-

2+

лы расположен ион железа (Fe ), который образует 6 координационных связей: 4 – с атомами азота пиррольных колец гема, 1 – с азотом радикала гистидина цепей глобина, 1 – с молекулой кислорода. В присоединении О2к гему участвует еще один радикал гистидина цепи глобина

Рис. 1.22. Взаимодействие кислорода с гемом в миоглобине и гемоглобине

Молекула миоглобина может присоединять только 1 молекулу кислорода в свой активный центр:

Гемоглобин является олигомерным белком и имеет ряд особенностей функционирования, характерных для всех олигомерных белков. Молекула гемоглобина состоит из 4 протомеров и имеет 4 центра связывания О2 (активные центры).

Гемоглобин может существовать как в свободной (дезоксигемоглобин), так и в оксигенированной форме, присоединяя до 4 молекул кислорода. Взаимодействие с кислородом 1-го протомера вызывает изменение его конформации, а также кооперативные конформационные изменения остальных протомеров (рис. 1.23, А).

Сродство к кислороду возрастает, и присоединение О2 к активному центру 2-го протомера происходит легче, вызывая дальнейшую конформационную перестройку всей молекулы. В результате еще сильнее изменяется структура оставшихся протомеров и их активных центров, взаимодействие с О2 еще больше облегчается.

В итоге 4-я молекула кислорода присоединяется к Hb примерно в 300 раз легче, чем 1-я (рис. 1.23, Б). Так происходит в легких при высоком парциальном давлении кислорода. В тканях, где содержание кислорода

ниже, наоборот, отщепление каждой молекулы О2 облегчает освобождение последующих.

Таким образом, взаимодействие олигомерного белка гемоглобина с лигандом (О2) в одном центре связывания приводит к изменению конформации всей молекулы и других, пространственно удаленных центров, расположенных на других субъединицах (принцип «домино»). Подобные взаимосвязанные изменения структуры белка называют кооперативными конформационными изменениями.Они характерны для всех олигомерных белков и используются для регуляции их активности.

Взаимодействие обоих белков (Mb и Hb) с кислородом зависит от его парциального давления в тканях. Эта зависимость имеет разный характер, что связано с их особенностями структуры и функционирования (рис. 1.24).

Гемоглобин имеет S-образную кривую насыщения, которая показывает, что субъединицы белка работают кооперативно, и чем больше кислорода они отдают, тем легче идет освобождение остальных молекул О2. Этот процесс зависит от изменения парциального давления кислорода в тканях.

График насыщения миоглобина кислородом имеет характер простой гиперболы, т.е. насыщение Mb кислородом происходит быстро и отражает его функцию – обратимое связывание с

Рис. 1.23. Кооперативные изменения конформации молекулы гемоглобина при взаимодействии с кислородом

А– при взаимодействии молекулы дезоксигемоглобина НЬ с О2 происходят кооперативные конформационные изменения, которые сопровождают присоединение каждой последующей молекулы кислорода; Б– в результате изменения конформации активного центра возрастает сродство НЬ к кислороду, 4-я молекула кислорода присоединяется к оксигенированному гемоглобину [НЬ(О2)3] в 300 раз легче, чем 1-я

Рис. 1.24. Кривые насыщения миоглобина и гемоглобина кислородом

кислородом, высвобождаемым гемоглобином, и освобождение в случае интенсивной физической нагрузки.

Изменение сродства гемоглобина к О2 обеспечивает быстрое насыщение крови кислородом в легких, а также освобождение и передачу его в ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к О2, поэтому связывает и передает в митохондрии клеток кислород, транспортируемый НЬ в мышцы.

Гемоглобин доставляет в сутки до 600 л (850 г) О2 в ткани и способствует удалению из них ~ 500 л (1000 г) СО2. Движущей силой этих потоков является градиент концентраций О2 между альвеолярным воздухом и межклеточной жидкостью. Парциальное давление О2 в альвеолярном воздухе составляет 100 мм рт.ст. Парциальное давление О2

в тканях намного ниже (~ 40 мм рт.ст.), что обусловлено поступлением и использованием кислорода митохондриями клеток, где он превращается в Н2О. Таким образом О2 поглощается клетками.

Обмен О2 и СО2 происходит в капиллярах: в легких О2 переходит из альвеолярного воздуха в эритроциты, а СО2 – в обратном направлении; в капиллярах тканей О2 из эритроцитов перемещается в клетки тканей, а СО2 – в обратном направлении (рис. 1.25).

Изменение функциональной активности белка при взаимодействии с другими лигандами вследствие конформационных изменений называется аллостерической регуляцией,а соединения-регуляторы –аллостерическими лигандами.

Способность к аллостерической регуляции характерна, как правило, для олигомерных белков, т.е. для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие протомеров.

При воздействии аллостерических лигандов белки меняют свою конформацию (в том числе и активного центра) и функцию.

Молекула гемоглобина способна связываться с несколькими лигандами: О2, Н+, СО2, 2,3-бис- фосфоглицератом (БФГ). Н+, СО2 и БФГ являются аллостерическими регуляторами активности гемоглобина и присоединяются к участкам (аллостерическим центрам), пространственно удаленным от активного центра.

Концентрация аллостерических лигандов снижает сродство гемоглобина к кислороду, а миоглобин и отдельные субъединицы гемоглобина нечувствительны к изменениям концентрации Н+, СО2 и БФГ, т.е. аллостерические свойства гемоглобина возникают только в результате взаимодействия субъединиц.

Рис. 1.25. Перенос кислорода и диоксида углерода гемоглобином. Эффект Бора

БФГ образуется из глюкозы в эритроцитах и является одним из регуляторов работы гемоглобина. Его молярная концентрация в крови близка к молярной концентрации НЬ.

В центре молекулы гемоглобина полипептидные цепи 4 протомеров образуют полость (аллостерический центр), причем величина ее увеличивается в дезоксигемоглобине и уменьшается в оксигемоглобине. БФГ поступает в полость дезоксигемоглобина, связываясь с положительно заряженными группами на β-протомере (рис. 1.26).

При этом его сродство к О2 снижается в 26 раз. В результате происходит высвобождение кислорода в капиллярах ткани при низком парциальном давлении О2.

Рис. 1.26. Связывание БФГ с дезоксигемоглобином

Центр связывания БФГ находится в положительно заряженной полости между 4 протомерами гемоглобина. Взаимодействие БФГ с центром связывания изменяет конформацию α- и β-протомеров НЬ и их активных центров.

Сродство НЬ к молекулам О2 снижается и кислород высвобождается в ткани.

В легких при высоком парциальном давлении О2 активные центры гемоглобина насыщаются за счет изменения конформации и БФГ вытесняется из аллостерического центра

В легких высокое парциальное давление О2, наоборот, приводит к оксигенированию НЬ и освобождению БФГ.

БФГ в крови человека соответствует содержанию гемоглобина и повышается при понижении содержания кислорода в воздухе (гипоксии) или затруднении дыхания при заболеваниях легких. Понижение его концентрации ухудшает снабжение тканей кислородом.

Это важно учитывать при переливании крови и сохранять необходимую концентрацию БФГ при консервации. Переливание донорской крови с пониженным содержанием БФГ может привести к гипоксии и гибели больных.

В регуляции работы гемоглобина основная роль принадлежит протонам Н+. • В тканиНЬ поступает преимущественно в виде НЬ(О2)4. Но при низком парциальном давлении О2 происходит отщепление части кислорода. Увеличение содержания не полностью оксигенированных форм НЬ облегчает высвобождение О2.

В мышцах образуется много СО2, который под действием карбоангидразы превращается в угольную кислоту Н2СО3, диссоциирующую на Н+ и бикарбонат-ион:

СО2 + Н2О → Н2СО3 → Н+ + НСО3-

Повышение концентрации Н+ вызывает протонирование ионогенных групп НЬ, что приводит к снижению его сродства к О2:

Н+ + НЬ О2 → Н+ НЬ + О2

Далее с дезоксигемоглобином взаимодействует

БФГ:

В легкиепоступает кровь с высоким содержанием дезоксигемоглобина, протонированного, связанного с БФГ или СО2. В такой форме гемоглобин имеет пониженное сродство к О2.

Из капилляров диффундирует СО2, освобождающийся в результате реакции:

Н+ + НСО-3 → Н2СО3 → СО2 + Н2О

Это стимулирует депротонирование гемоглобина:

Н+ НЬ → Н+ + НЬ

Высокое парциальное давление О2 приводит к оксигенированию НЬ, при этом вытесняется БФГ:

НЬ БФГ → НЬ + БФГ

Частичное оксигенирование гемоглобина повышает его сродство к кислороду, все реакции, приведенные выше, происходят в обратном порядке.

Зависимость сродства гемоглобина к кислороду от концентрации ионов водорода (Н+) получила названиеэффекта Борапо имени датского физиолога, изучавшего функционирование гемоглобина (см. рис. 1.25).

Таким образом, количество транспортируемого гемоглобином в ткани кислорода регулируется и повышается при увеличении содержания СО2 и Н+ в крови (например, при интенсивной физической работе); при сдвиге рН крови в щелочную сторону (алкалозе) доставка кислорода в ткани понижается.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: //studopedia.ru/17_134014_stroenie-i-funktsionirovanie-gemoglobina.html

БолезниНет
Добавить комментарий